Adenozynotrifosforan |
|
|
Ogólne informacje |
Nomenklatura systematyczna (
IUPAC
): |
adenozyno-5'-trifosforan(V) |
Inne nazwy | adenozynotrójfosforan, adenozyno-5'-trójfosforan, ATP |
Wzór sumaryczny | C10H16N5O13P3 |
Inne wzory | C10H8N4O2NH2(OH)2(PO3H)3H |
SMILES
| |
Masa molowa
| 507,18
g
/
mol
|
Identyfikacja |
Numer CAS
| 56-65-5 |
PubChem
| 238[1] |
Podobne związki |
Podobne związki |
ADP
,
AMP
,
GDP
,
GMP
,
GTP
|
Adenozynotrifosforan (ATP) –
organiczny
związek chemiczny
,
nukleotyd
adeninowy
zbudowany z grupy trifosforanowej przyłączonej w pozycji 5' cząsteczki
adenozyny
, tworząc bezwodnik kwasu fosforowego[2]. Odgrywa ważną rolę w biologii komórki, jako wielofunkcyjny
koenzym
i molekularna jednostka w wewnątrzkomórkowym transporcie energii[3]. Stanowi nośnik energii chemicznej używanej w metabolizmie komórki. Powstaje jako magazyn energii w procesach
fotosyntezy
i
oddychania komórkowego
. Zużywają go liczne enzymy, a zgromadzona w nim energia służy do przeprowadzania różnorodnych procesów, jak biosyntezy, ruchu i podziału komórki[4]. Tworzy się z
adenozyno-5'-difosforanu
, a przekazując swą energię dalej powraca do formy ADP lub
adenozyno-5'-monofosforanu
(AMP). Cykl ten zachodzi bezustannie w organizmach żywych. Człowiek każdego dnia przekształca ilość ATP porównywalną z masą swego ciała[5].
W przekaźnictwie sygnałów ATP bierze udział jako substrat dla
kinaz
fosforylujących
białka
i
lipidy
, jak choćby
cyklaza adenylanowa
, przekształcająca ATP w drugi przekaźnik, cykliczny AMP. Stosunek pomiędzy ATP i AMP jest używany przez komórkę jako wskaźnik ilości posiadanej energii, co pozwala kontrolować produkcję i konsumpcję ATP[6]. Oprócz tego ATP jest włączany przez polimerazy w kwasy nukleinowe podczas transkrypcji.
Struktura cząsteczki opiera się na zasadzie
purynowej
–
adeninie
– przyłączonej wiązaniem N-glukozydowym z 1. atomem węgla cukru
pentozy
–
D-rybozy
, której ostatni, piąty atom węgla jest z kolei ufosforylowany przez 3 grupy fosforanowe. Tworzenie i rozpad łączących je wiązań bezwodnikowych odpowiada za przejścia pomiędzy ATP, ADP i AMP. Pokrewny związek używany do syntezy
DNA
– dATP – posiada zamiast rybozy
deoksyrybozę
(cukier pozbawiony atomu tlenu przez
reduktazę rybonukleotydową
).
ATP odkrył w 1929 Karl Lohmann[7]. Natomiast
Fritz Albert Lipmann
w 1941 zaproponował, że jest to związek kluczowy w transporcie energii w komórce[8].
Właściwości fizyczne i chemiczne
ATP składa się z
adenozyny
– złożonej z kolei z pierścienia adeninowego i rybozy – oraz z trzech grup fosforanowych. Począwszy od połączonej wiązaniem estrowym z rybozą na najdalszej od niego skończywszy oznacza się je kolejno literami alfabetu greckiego alfa α, beta β i gamma γ. Adenozynotrójfosforan dobrze rozpuszcza się w wodzie (dzięki licznym grupom hydrofilowym), zachowuje stabilność w
pH
pomiędzy 6,8 i 7,4, jednak w kwasie lub zasadzie szybko hydrolizuje. Przechowuje się go najlepiej w bezwodnej soli[9].
Ulega rozpadowi w niezbuforowanej wodzie, hydrolizując do adenozynodifosforanu i fosforanu. W mieszaninie równowagowej ATP i ADP w wodzie występuje głównie ten drugi, adenozynotrójfosforan zaś w małych ilościach. Układ daleki od równowagi zawiera wysoce ujemną entalpię swobodną Gibbsa, posiada tym samym dużą zdolność wykonania pracy termodynamicznej. Żywe komórki utrzymują stężenia ATP i ADP na poziomie dziesięciu rzędów wielkości od równowagi, ze stężeniem trójfosforanu wielokrotnie przewyższającym stężenie difosforanu. Dzięki temu odchyleniu od równowagi hydroliza ATP dostarcza komórce dużą ilość energii[10].
O ATP mówi się często jako o "związku wysokoenergetycznym". Może to być mylące. Jak w przypadku każdej reakcji chemicznej osiągającej stan równowagi, w równowagowej mieszaninie ATP i ADP w wodzie nie będzie przeważać hydroliza ATP (co oznacza, że pomimo jego obecności układ nie dostarczy już energii dzięki tej reakcji)[10]. Lepsza analogia każe przyrównać raczej ATP i wodę do paliwa i tlenu jako potencjalne reagenty, oba są niezbędne do wydzielenia się energii.
Podobnie często słyszy się o wiązaniach wysokoenergetycznych wiążących grupy fosforanowe. Nie ma w nich jednak niczego specjalnego: to zwykłe wiązania bezwodnikowe, jak w nieorganicznym pirofosforanie. Jak w przypadku wszystkich wiązań chemicznych, rozerwanie ich wymaga dostarczenia energii, a nie jej dostarcza (tzw. energia wiązania). W tym przypadku po prostu energia wiązania jest bardzo mała, o wiele mniejsza od energii wydzielającej się w wyniku tworzenia się nowych wiązań, w tym także wiązań wodorowych pomiędzy produktami reakcji i wodą. Innymi słowy, to hydratacja produktów przyczynia się do uwolnienia energii znacznie większej, niż wymagana do rozerwania wiązania bezwodnikowego w ATP. W związku z tym sumarycznie oba procesy powodują wydzielenie się energii.
Taki niestabilny system złożony z potencjalnie reaktywnych w stosunku do siebie cząsteczek powinien być zdolny do przechowywania swobodnej energii, komórka musi więc utrzymywać stężenia składników z dala od punktu równowagi[10]. Jakkolwiek, jak w przypadku katabolizmu biopolimerów, rozpad RNA, DNA i ATP do prostszych związków zachodzi dzięki uwalnianiu się energii i wzrostowi entropii.
Biosynteza
Stężenie ATP w komórce wynosi zazwyczaj od 1 do 10 mmol/l[11]. Związek ten może powstawać dzięki reakcjom redox z użyciem prostych i złożonych
cukrów
lub
lipidów
jako źródła energii. Jednakże złożone substraty, by dostarczyć jej do syntezy ATP, muszą najpierw ulec rozkładowi na prostsze składowe. Węglowodany hydrolizują do monosacharydów, jak
glukoza
czy
fruktoza
.
Triacyloglicerole
dają zaś w efekcie
glicerol
i
kwasy tłuszczowe
.Całkowity proces utleniania 1 cząsteczki glukozy do
dwutlenku węgla
(oddychanie komórkowe) może dostarczyć energii dla odnowienia około 30 cząsteczek ATP[12]. Jednak adenozynotrójfosforan powstać może w wyniku wielu innych procesów. U
eukariotów
generują go główie trzy główne szlaki metaboliczne:
glikoliza
,
cykl kwasu cytrynowego
/
fosforylacja oksydacyjna
(oba zaliczane do oddychania komórkowego) i
beta-oksydacja
. Większość tej produkcji ATP w przypadku organizmów niezdolnych do
fotosyntezy
ma miejsce w
mitochondriach
. Mogą one stanowić aż 25% objętości przeciętnej komórki[13].
Glikoliza
W glikolizie
glukoza
i
glicerol
są metabolizowane do
pirogronianu
. W przypadku większości organizmów proces ten przebiega w
cytozolu
, aczkolwiek u niektórych
pierwotniaków
, jak
kinetoplastydy
, przeprowadzają go wyspecjalizowane organelle zwane glikosomem[14]. Glikoliza generuje netto 2 cząsteczki ATP na cząsteczkę glukozy. 4 cząsteczki trójfosforanu adenozyny powstają w wyniku reakcji fosforylacji substratowej
katalizowanych
przez
enzymy
o nazwach kinaza glicerynianowa i
kinaza pirogronianowa
, jednak na włączenie glukozy do procesu
glukokinaza
bądź
heksokinaza
oraz
fosfofruktokinaza
zużywają 2 ATP, które w rachunku trzeba odjąć. Poza tym 2 NAD+ redukują się do 2 NADH, które mogą zostać następnie utlenione w mitochondrialnym
łańcuchu oddechowym
, który poprzez transport
elektronów
i
protonów
bezpośrednio wiąże się z syntezą ATP przez
syntazę ATP
. Końcowy produkt szlaku, pirogronian, może ulec reakcji pomostowej i przekształcić się w substrat cyklu kwasów trójkarboksylowych[15].
Funkcje ATP
Jeden z wielu w
organizmie
związków, z którego czerpie on
energię
do
życia
i jego przejawów. Wszystkie procesy energetyczne służą, w końcowym rozrachunku, do tworzenia ATP lub jego redukcji. Związek ten nie jest magazynowany, tylko tworzony na bieżąco.
Ostatnie badania wskazują na funkcje puryn adeninowych pojawiających się w przestrzeni ektocelularnej jako zewnątrzkomórkowych cząsteczek sygnalizacyjnych aktywujących receptory purynowe. I tak np.
ADP
pojawiający się na skutek uszkodzenia jest sygnałem przerwania ciągłości
naczyń krwionośnych
.
ATP natomiast bierze udział w regulacji ciśnienia krwi oddziałując na receptory P2OOO oraz P2Ysa. Efekt działania adenozynotrójfosforanu zależny jest od umiejscowienia tych receptorów. Głównymi mechanizmami uwalniania e-puryn jest
egzocytoza
oraz transport przez transbłonowe transportery i białka transportujące.
Historia
ATP odkrył w
1939
roku niemiecki chemik Karl Lohmann. Jego funkcję cząsteczki przenoszącej energię w komórce wykazał
Fritz Lipmann
za co został w
1953
r. uhonorowany
nagrodą Nobla
. Pierwszą syntezę ATP
in vitro
przeprowadził w
1948
r.
Alexander Todd
, co przyniosło temu uczonemu
nagrodę Nobla z chemii
w
1957
r. Kolejne nagrody Nobla związane bezpośrednio z ATP otrzymali:
Peter D. Mitchell
(
1978
) za powiązanie gradientu stężeń
jonów wodorowych
z syntezą ATP,
Paul D. Boyer
i
John E. Walker
(
1997
) za zbadanie mechanizmu działania
syntazy ATP
oraz w tym samym roku
Jens C. Skou
za badania nad
pompą sodowo-potasową
zależną od ATP.
Właściwości chemiczne
Cząsteczka ATP jest nukleotydem składającym się z
zasady azotowej
–
adeniny
połączonej
wiązaniem N-glikozydowym
z cząsteczką
cukru
–
rybozy
i trzech reszt fosforanowych połączonych ze sobą dwoma wiązaniami
bezwodnikowymi
. Reszty fosforanowe są oznaczane w ogólnie przyjętej notacji greckimi literami α, β i γ.
Źródłem energii w większości procesów biochemicznych przebiegających z udziałem ATP jest
hydroliza
wiązania bezwodnikowego pomiędzy resztami β i γ zgodnie z równaniem reakcji:
- ATP + H2O → ADP + Pi
W wyniku tego procesu powstaje cząsteczka
ADP
oraz
anion
fosforanowy
(Pi).
Rzadziej dochodzi do rozpadu ATP na
AMP
i
pirofosforanu
w wyniku hydrolizy wiązania bezwodnikowego pomiędzy resztami α i β:
- ATP + H2O → AMP +PPi
Wydziela się przy tym więcej energii niż przy dwóch rozpadach ATP do ADP.
Występowanie rybozy (brak
deoksyrybozy
) w tak ważnej dla procesów życiowych cząsteczce jest uważane za relikt
świata RNA
.
Zobacz też
Przypisy
- ↑
Adenozynotrifosforan – podsumowanie
(
ang.
). PubChem Public Chemical Database.
- ↑ Podstawowe pojęcia dotyczące metabolizmu i energii biochemicznej. W: John McMurry: Chemia organiczna.. T. 5. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2005, ss. 1096-1097. .
- ↑ Knowles JR. Enzyme-catalyzed phosphoryl transfer reactions. „Annu. Rev. Biochem.”, ss. 877–919 (1980).
doi:10.1146/annurev.bi.49.070180.004305
.
PMID 6250450
.
- ↑ Neil A. Campbell, Brad Williamson; Robin J. Heyden:
Biology: Exploring Life
. Boston, Massachusetts: Pearson Prentice Hall, 2006. .
- ↑ Törnroth-Horsefield S, Neutze R.
Opening and closing the metabolite gate
. „Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.”. 50 (105), ss. 19565–6 (grudzień 2008).
doi:10.1073/pnas.0810654106
.
PMID 19073922
.
- ↑ Hardie DG, Hawley SA. AMP-activated protein kinase: the energy charge hypothesis revisited. „Bioessays”. 12 (23), ss. 1112–9 (grudzień 2001).
doi:10.1002/bies.10009
.
PMID 11746230
.
- ↑ Lohmann K.
Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel
. „Naturwissenschaften”. 31 (17), ss. 624–5 (sierpień 1929).
doi:10.1007/BF01506215
(
niem.
).
- ↑ Lipmann F. „Adv. Enzymol.”, ss. 99–162 (1941).
ISSN
0196-7398
.
- ↑ The Merck Index: an encyclopedia of chemicals and drugs 8th edition. Merck and Co. Ltd., 1968.
- ↑ 10,0 10,1 10,2 Bioenergetics 3. Wyd. 3.. San Diego: Academic, 2002. .
- ↑ Beis I., and Newsholme E. A.. The contents of adenine nucleotides, phosphagens and some glycolytic intermediates in resting muscles from vertebrates and invertebrates. „Biochem J”. 1 (152), ss. 23–32 (1975).
PMID 1212224
.
- ↑ Rich PR.
The molecular machinery of Keilin's respiratory chain
. „Biochem. Soc. Trans.”. Pt 6 (31), ss. 1095–105 (2003).
doi:10.1042/BST0311095
.
PMID 14641005
.
- ↑ Molecular Cell Biology. Wyd. 5.. Nowy Jork: WH Freeman, 2004. .
- ↑ Parsons M. Glycosomes: parasites and the divergence of peroxisomal purpose. „Mol Microbiol”. 3 (53), ss. 717–24 (2004).
doi:10.1111/j.1365-2958.2004.04203.x
.
PMID 15255886
.
- ↑ Biochemistry. Wyd. 3.. T. 1. Hoboken, NJ.: Wiley, 2004. .