Startuj z nami!

www.szkolnictwo.pl

praca, nauka, rozrywka....

mapa polskich szkół
Nauka Nauka
Uczelnie Uczelnie
Mój profil / Znajomi Mój profil/Znajomi
Poczta Poczta/Dokumenty
Przewodnik Przewodnik
Nauka Konkurs
uczelnie

zamów reklamę
zobacz szczegóły
uczelnie
Zestaw: "Enzymy - chemiczne regulatory reakcji, część II"
0. O powstaniu kompleksu enzym ? substrat decyduje:
koenzym
centrum aktywne
substrat
żadna z odpowiedzi nie jest poprawna
1. Centrum aktywne enzymu tworzą:
grupy funkcyjne koenzymu
wolne grupy funkcyjne aminokwasów części niebiałkowej enzymu
grupy funkcyjne aminokwasów w zagłębieniu cząsteczki apoenzymu
grupy funkcyjne w zagłębieniu substratu
2. Które z poniższych stwierdzeń jest nieprawdziwe?
warunkiem zajścia procesu enzymatycznego jest połączenie się substratu z enzymem
podczas łączenia substratu z enzymem dochodzi do obniżenia energii aktywacji
istnieje wyłącznie jeden model tłumaczący tworzenie się kompleksu enzym-substrat
kataliza enzymatyczna przebiega wg schematu: E+S -> ES -> E+P1+P2
3. Jakie czynniki wpływają na aktywność enzymów?
temperatura
stężenie substratów
kwasowość i zasadowość środowiska
wszystkie wymienione
4. Wybierz fałszywe zdanie:
rola inhibitora enzymu polega na zastępowaniu specyficznego substratu
inhibitory mogą blokować centrum aktywne
wszystkie inhibitory niszczą strukturę apoenzymu
inhibitory hamują działanie enzymów
5. Wszystkie niżej podane informacje opisują prawidłowo proces inhibicji z wyjątkiem:
wyróżnia się dwa sposoby hamowania enzymów: odwracalną i nieodwracalną
w inhibicji nieodwracalnej inhibitor łączy się kowalencyjnie z enzymem
w przypadku inhibicji nieodwracalnej enzym ulega unieczynnieniu
inhibicja niekompetycyjna to nieodwracalny typ inhibicji
6. Hamowanie, w którym inhibitor współzawodniczy z substratem, polega na:
połączeniu się inhibitora z centrum aktywnym enzymu
połączeniu się inhibitora z innym miejscem niż centrum aktywne
nieodwracalnym połączeniu się inhibitora z enzymem
denaturacji białka enzymatycznego
7. Wybierz prawidłową informacje dotyczącą inhibicji niekompetycyjnej
inhibitor wiąże się w centrum aktywnym uniemożliwiając wiązanie substratu
inhibitor wpływa na enzym tak, że wprawdzie substrat jest wiązany, ale dalsza reakcja ulega zahamowaniu
działanie inhibitora niekompetycyjnego można przezwyciężyć zwiększając stężenie substratu
inhibitor niekompetycyjny jest strukturalnie podobny do substratu
8. Który z poniższych wykresów poprawnie ilustruje zależność aktywności enzymów od temperatury w organizmie człowieka?
a)
b)
c)
d)
9. Stała Michaelisa:
a) to zależność szybkości katalizowanej reakcji od stężenia substratu
b) to takie stężenie substratu, przy którym szybkość katalizowanej reakcji osiąga połowę szybkości maksymalnej
c) określa taki moment, w którym wszystkie cząsteczki enzymu są połączone z substratem
d) odpowiedź A i C jest prawidłowa
10. Prawda, że:
wiele enzymów syntetyzowanych jest jako zymogeny
enzymy zwykle działają pojedynczo
enzymy nie ulegają denaturacji
aktywacja proenzymów polega na syntezie nowych wiązań
11. Większość enzymów wykazuje optimum działania w zakresie pH oznaczonym krzywą:

krzywa nr 1
krzywa nr 2
krzywa nr 3




Zachodniopomorskie Pomorskie Warmińsko-Mazurskie Podlaskie Mazowieckie Lubelskie Kujawsko-Pomorskie Wielkopolskie Lubuskie Łódzkie Świętokrzyskie Podkarpackie Małopolskie Śląskie Opolskie Dolnośląskie