Zestaw: "Enzymy - chemiczne regulatory reakcji, część II"
0. O powstaniu kompleksu enzym ? substrat decyduje: koenzym centrum aktywne substrat żadna z odpowiedzi nie jest poprawna
1. Centrum aktywne enzymu tworzą: grupy funkcyjne koenzymu wolne grupy funkcyjne aminokwasów części niebiałkowej enzymu grupy funkcyjne aminokwasów w zagłębieniu cząsteczki apoenzymu grupy funkcyjne w zagłębieniu substratu
2. Które z poniższych stwierdzeń jest nieprawdziwe? warunkiem zajścia procesu enzymatycznego jest połączenie się substratu z enzymem podczas łączenia substratu z enzymem dochodzi do obniżenia energii aktywacji istnieje wyłącznie jeden model tłumaczący tworzenie się kompleksu enzym-substrat kataliza enzymatyczna przebiega wg schematu: E+S -> ES -> E+P1+P2
3. Jakie czynniki wpływają na aktywność enzymów? temperatura stężenie substratów kwasowość i zasadowość środowiska wszystkie wymienione
4. Wybierz fałszywe zdanie: rola inhibitora enzymu polega na zastępowaniu specyficznego substratu inhibitory mogą blokować centrum aktywne wszystkie inhibitory niszczą strukturę apoenzymu inhibitory hamują działanie enzymów
5. Wszystkie niżej podane informacje opisują prawidłowo proces inhibicji z wyjątkiem: wyróżnia się dwa sposoby hamowania enzymów: odwracalną i nieodwracalną w inhibicji nieodwracalnej inhibitor łączy się kowalencyjnie z enzymem w przypadku inhibicji nieodwracalnej enzym ulega unieczynnieniu inhibicja niekompetycyjna to nieodwracalny typ inhibicji
6. Hamowanie, w którym inhibitor współzawodniczy z substratem, polega na: połączeniu się inhibitora z centrum aktywnym enzymu połączeniu się inhibitora z innym miejscem niż centrum aktywne nieodwracalnym połączeniu się inhibitora z enzymem denaturacji białka enzymatycznego
7. Wybierz prawidłową informacje dotyczącą inhibicji niekompetycyjnej inhibitor wiąże się w centrum aktywnym uniemożliwiając wiązanie substratu inhibitor wpływa na enzym tak, że wprawdzie substrat jest wiązany, ale dalsza reakcja ulega zahamowaniu działanie inhibitora niekompetycyjnego można przezwyciężyć zwiększając stężenie substratu inhibitor niekompetycyjny jest strukturalnie podobny do substratu
8. Który z poniższych wykresów poprawnie ilustruje zależność aktywności enzymów od temperatury w organizmie człowieka? a) b) c) d)
9. Stała Michaelisa: a) to zależność szybkości katalizowanej reakcji od stężenia substratu b) to takie stężenie substratu, przy którym szybkość katalizowanej reakcji osiąga połowę szybkości maksymalnej c) określa taki moment, w którym wszystkie cząsteczki enzymu są połączone z substratem d) odpowiedź A i C jest prawidłowa
10. Prawda, że: wiele enzymów syntetyzowanych jest jako zymogeny enzymy zwykle działają pojedynczo enzymy nie ulegają denaturacji aktywacja proenzymów polega na syntezie nowych wiązań
11. Większość enzymów wykazuje optimum działania w zakresie pH oznaczonym krzywą: