Keratyna – białko fibrylarne (nierozpuszczalne w wodzie, cząsteczki białka tworzą włókna). W komórkach nabłonkowych człowieka zidentyfikowano dwadzieścia izoform cytokeratyn o masie cząsteczkowej od 40 do 70 kDa , natomiast w komórkach innych ssaków wykazano około dziesięciu izoform tzw. keratyn twardych, obecnych w wytworach skóry: piórach, wełnie , rogach, paznokciach i innych. Możemy wyróżnić keratynę miękką i twardą.

Keratyny są białkami nierozpuszczalnymi, o wysokiej odporności na czynniki fizyczne i chemiczne, a także na działanie typowych enzymów proteolitycznych. Białka keratynowe cechują się wysoką zawartością aminokwasów siarkowych: cysteina (17%) metionina (0,5%). Cytokeratyny stanowią największą i najbardziej zróżnicowaną grupę filamentów pośrednich , wchodzącą w skład cytoszkieletu komórkowego. Podjednostki keratyn zbudowane są według wspólnego planu. Wyróżnia się w nich alfa-helisową domenę centralną oraz globularne domeny N- i C- terminalne. Domena centralna, mająca wysoce konserwatywny charakter, składa się z 310-315 reszt aminokwasowych. Domeny N- i C-terminalne cytokeratyn liczą od 15 do 30 reszt. Podjednostki keratyn asocjując w struktury wyższego rzędu tworzą kolejno: dimery , protofilamenty, protofibryle, a w końcu filamenty pośrednie.

W przeciwieństwie do cytokeratyn, keratyny "twarde" są strukturami dwufazowymi, w których włókna keratyny są zatopione w bezpostaciowej macierzy zbudowanej z białek o dużej zawartości siarki .

Enzymy proteolityczne zdolne do hydrolizy keratyny to występujące u kręgowców kaspazy degradujące cytokeratyny lub syntetyzowane przez mikroorganizmy keratynazy .