Struktura jednostki tropokolagenu – tzw. potrójna helisa, złożona z 3 łańcuchów polipeptydowych
Kolagen – główne
białko
tkanki łącznej
. Posiada ono bardzo wysoką odporność na rozciąganie i stanowi główny składnik
ścięgien
. Jest odpowiedzialny za elastyczność
skóry
. Ubytek kolagenu ze skóry powoduje powstawanie zmarszczek, w trakcie jej starzenia. Kolagen wypełnia także
rogówkę
oka
, gdzie występuje w formie krystalicznej. Kolagen jest powszechnie stosowany w
kosmetykach
, zwłaszcza w kremach i maściach przeciwzmarszczkowych. Stosuje się go też jako wypełniacz w chirurgii kosmetycznej – np. do wypełniania ust.
Kolagen stanowi powszechny składnik organizmów
ssaków
.
Własności i budowa kolagenu
Kolagen ma nietypowy skład
aminokwasów
. Zawiera duże ilości
glicyny
i
proliny
oraz dwa aminokwasy nie pochodzące bezpośrednio z
translacji
w
rybosomach
–
hydroksyprolinę
i
hydroksylizynę
, z czego tę pierwszą w dość dużych ilościach. Aminokwasy te są formowane z
proliny
i
lizyny
już w gotowym produkcie translacji w
procesie enzymatycznym
, która wymaga obecności
witaminy C
. Szczegóły tego procesu wciąż nie są dobrze poznane. To właśnie ten proces wymaga konieczności występowania stałego stężenia witaminy C w organizmie, gdyż zablokowanie syntezy kolagenu skutkuje chorobą zwaną
szkorbutem
, polegającą na uszkodzeniach skóry, błon śluzowych i wypadaniu zębów.
Inną rzadką cechą kolagenu jest regularność rozmieszczenia
aminokwasów
, w każdym z jego α-łańcuchów. Łańcuchy te składają się z regularnych triad aminokwasów: Gly-X-Y, gdzie Gly – to glicyna a X i Y to inne aminokwasy. Na ogół X to
prolina
, zaś Y to
hydroksyprolina
. Niewiele innych białek wykazuje taką regularność. Regularność ta powoduje, że łańcuchy α mają tendencję do przyjmowania ściśle określonej
konformacji
, na skutek oddziaływań między sobą. Trzy cząsteczki kolagenu skręcają się spontanicznie w podjednostki zwane
tropokolagenem
. Tropokolagen ma strukturę potrójnej, ściśle upakowanej
helisy
, o skoku tylko 0,3 nm (
nano
metra
) w porównaniu ze skokiem 0,36 nm, typowym dla innych białek.
Wiązania kowalencyjne
i
wodorowe
tworzone przez hydroksylizynę i hydroksyprolinę odgrywają kluczową rolę w stabilizowaniu helisy kolagenu, a także mają silny wpływ na ostateczny kształt włókien zbudowanych z kolagenu.
Rodzaje kolagenu
Kolagen występuje w wielu tkankach organizmu zwierząt a jego budowa jest zróżnicowana w zależności od funkcji i miejsca występowania. Generalnie rodzaje kolagenu dzieli się na 8 typów:
- typ I – jest to najbardziej powszechnie występujący rodzaj kolagenu w ludzkim organizmie. Jest on obecny w tkance tworzącej
blizny
, w ścięgnach i tkance łącznej
kości
. Występuje on także w skórze, tkance podskórnej.
- typ II – występuje w
chrząstkach
stawowych
- typ III – występuje w tkance tworzącej się z
fibroblastów
, w trakcie zabliźniania ran, zanim zostanie wytworzony kolagen typu I, tworzy włókna tkanki łącznej właściwej siateczkowej,włókna te wybarwiają się solami metali ciężkich np. srebrem (argentos)
- typ IV – występuje w
błonie podstawnej
– mikrowłóknach międzytkankowych, tworzących cienkie membrany między różnymi tkankami organizmu
- typ V – śródmiąższowy – występuje na granicy tkanki tworzącej blizny i tkanek na krawędzi blizn – występuje zawsze jako dopełnienie kolagenu typu I
- typ VI – odmiana typu V – spełniająca tę samą funkcję
- typ VII – występuje w
tkance nabłonkowej
, m.in. w skórze i na powierzchni
tętnic
- VIII – występuje w
śródbłonku
– tkankach tworzących błony śluzowe i wnętrze żył i tętnic
- IX, X, XI – występują w chrząstkach – razem z typem II
- XII – występuje razem z typami I i III w wielu tkankach.
Oprócz tego istnieje jeszcze 8 niesklasyfikowanych dotąd rodzajów kolagenu, których funkcja w organizmie nie jest wciąż wyjaśniona.
Linki zewnętrzne
