Cykl Q
Cykl QCykl Q – seria reakcji biochemicznych, których przebieg jako pierwszy opisał
Peter D. Mitchell
w 1977 roku[1]. Kolejne
reakcje utleniania
i
redukcji
przenośnika elektronów znajdującego się w błonach białkowo-lipidowych,
ubichinonu
(znanego również jako
koenzym Q
), prowadzą do przenoszenia
protonów
przez
dwuwarstwę lipidową
. Zmodyfikowana wersja schematu zaproponowanego przez Mitchella tłumaczy w jaki sposób
kompleks III
obecny w błonie mitochondrialnej przenosi
protony
z
macierzy mitochondrialnej
(matrix) do przestrzeni międzybłonowej (perymitochondrialnej) (powstały w poprzek błony gradient elektrochemiczny umożliwia
syntezę ATP
kompleksowi
syntazy ATP
obecnej w błonach
mitochondriów
i
chloroplastów
). Działanie cyklu Q polega na zredukowaniu
cytochromu c
(mitochondria) lub
plastocyjaniny
(chloroplasty) z jednoczesnym utlenieniem
ubichinonu
(mitochondria) lub
plastochinonu
(chloroplasty). Przebieg cyklu Q w mitochondriachCykl Q w
mitochondriach
zachodzi na
kompleksie III
określanym jako reduktaza ubichinol-cytochrom c (EC 1.10.2.2). Zredukowana forma ubichononu-ubichinolu QH2 przyłączana jest do
histydyny
182 białka zawierającego
żelazo
i
siarkę
– tzw. białko Rieskiego oraz do
glutaminianu
272 cytochromu b[2]. Jeden z
elektronów
z cząsteczki ubichinonu przekazywany jest na białko Rieskiego, redukując znajdujące się w białku żelazo z +3 na +2
stopień utlenienia
, a następnie na cytochrom c1, redukując żelazo w układzie hemowym. Elektron ten trafia kolejno na cząsteczkę cytochromu c niezwiązaną z kompleksem III mitochondriów. Pozbawiony elektronu
wodór
z histydyny 181 uwalniany jest do przestrzeni międzybłonowej. Drugi elektron z ubichinonu przenoszony jest na żelazo
hemowe
niskopotencjałowej formy cytochromu bL, po czym trafia na wysokopotencjałową formę cytochromu bH. Następnie elektron redukuje cząsteczkę ubichinonu przyłączoną w specyficznym miejscu na kompleksie bc1. Cząsteczka ubichinonu przyłącza za pośrednictwem glutaminianu 272 proton pobrany z macierzy mitochondrialnej. Ubichinon po przyłączeniu protonu staje się semichinonem, a po dostarczeniu drugiego elektronu przechodzi w ubichinol i odrywa się z miejsca redukcji ubichinonu. Powstały ubichinol może przekazać swoje elektrony w miejscu utlenienia ubichinonu na kompleksie III[3][4]. W efekcie utlenienia dwóch cząsteczek ubichinonu dwa elektrony przekazywane są na cytochrom c, cztery protony uwalniane do przestrzeni międzybłonowej, dwa protony pobrane są z macierzy mitochondrialnej oraz powstaje jedna cząsteczka ubichinolu mogąca brać udział w cyklu Q. Przebieg cyklu Q w chloroplastachNiemal identyczny mechanizm przenoszenia protonów występuje u roślin w
chloroplastach
podczas wytwarzania gradientu protonowego w poprzek błony
tylakoidów
. W chloroplastach za
katalizowanie
reakcji utleniania plastochinolu i redukcję
plastocyjaniny
odpowiedzialny jest kompleks cytochromowy b6f – reduktaza plastochinol-plastocyjanina (EC 1.10.99.1) obecny w błonie tylakoidów. Plastochinol przyłącza się do miejsca redukcji i tak jak w mitochondriach jeden z elektronów przenoszony jest na białko Rieskiego, a drugi trafia na niskopotencjałowy cytochrom bL. Elektron z białka Rieskiego poprzez cytochrom f przenoszony jest na plastocyjaninę, a elektron z niskopotencjałowego cytochmu bL poprzez wysokopotencjałowy cytochrom bH trafia do miejsca redukcji
plastochinonu
. Po otrzymaniu dwóch elektronów cząsteczka plastochinonu w miejscu redukcji pobiera dwa protony ze
stromy chloroplastu
i powraca do puli plastochinonu obecnej w błonie tylakoidów[5][6][7]. Podobnie jak w mitochondriach, w efekcie utlenienia dwóch cząsteczek plastochinolu dwa elektrony przekazywane są na plastocyjaninę, cztery protony uwalniane do wnętrza tylakoidu, dwa protony zostają pobrane ze
stromy
oraz powstaje jedna cząsteczka plastochinolu mogąca brać udział w kolejnym Q cyklu. Przypisy- ↑ Mitchell P. Possible molecular mechanisms of the protonmotive function of cytochrome systems.. „J Theor Biol”. Oct 21;62. 2, ss. 327–67 (1977).
PMID 186667
.
- ↑ Palsdottir H., Lojero CG., Trumpower BL., Hunte C. Structure of the yeast cytochrome bc1 complex with a hydroxyquinone anion Qo site inhibitor bound.. „J Biol Chem”. Aug 15;278. 33, ss. 31303–11 (2003).
doi:10.1074/jbc.M302195200
.
PMID 12782631
.
- ↑ Zhang Z., Huang L., Shulmeister VM., Chi YI., Kim KK., Hung LW., Crofts AR., Berry EA., Kim SH. Electron transfer by domain movement in cytochrome bc1.. „Nature”. Apr 16;392. 6677, ss. 677–84 (1998).
doi:10.1038/33612
.
PMID 9565029
.
- ↑ Crofts AR., Hong S., Ugulava N., Barquera B., Gennis R., Guergova-Kuras M., Berry EA. Pathways for proton release during ubihydroquinone oxidation by the bc(1) complex.. „Proc Natl Acad Sci U S A”. Aug 31;96. 18, ss. 10021–6 (1999).
PMID 10468555
.
- ↑ Fernández-Velasco JG., Jamshidi A., Gong XS., Zhou J., Ueng RY. Photosynthetic electron transfer through the cytochrome b6f complex can bypass cytochrome f.. „J Biol Chem”. Aug 17;276. 33, ss. 30598–607 (2001).
doi:10.1074/jbc.M102241200
.
PMID 11395492
.
- ↑ Sacksteder CA., Kanazawa A., Jacoby ME., Kramer DM. The proton to electron stoichiometry of steady-state photosynthesis in living plants: A proton-pumping Q cycle is continuously engaged.. „Proc Natl Acad Sci U S A”. Dec 19;97. 26, ss. 14283–8 (2001).
doi:10.1073/pnas.97.26.14283
.
PMID 11121034
.
- ↑ Joliot P., Joliot A. Electrogenic events associated with electron and proton transfers within the cytochrome b(6)/f complex.. „Biochim Biophys Acta”. Jan 19;1503. 3, ss. 369–76 (2001).
PMID 11115648
.
Bibliografia- Trumpower BL. A concerted, alternating sites mechanism of ubiquinol oxidation by the dimeric cytochrome bc(1) complex.. „Biochim Biophys Acta”. Sep 10;1555. 1–3, ss. 166–73 (2002).
PMID 12206910
.
- Trumpower BL. The protonmotive Q cycle. Energy transduction by coupling of proton translocation to electron transfer by the cytochrome bc1 complex.. „J Biol Chem”. Jul 15;265. 20, ss. 11409–12 (1990).
PMID 2164001
.
Zobacz też
Inne hasła zawierające informacje o "Cykl Q":
Oddychanie komórkowe
...
Klasztor w Pożajściu
...
Stanisław Konarski
...
Samuel Johnson
...
Maciej Słomczyński
...
Stanisław Moniuszko
...
Zakon Kaznodziejski
...
Tadeusz Boy-Żeleński
...
Anarchizm
...
Adam Mickiewicz
...
Inne lekcje zawierające informacje o "Cykl Q":
105. Metabolizm: odżywianie się autotrofów cz.2 (plansza 16)
...
Podziały komórkowe - część 1 (plansza 5)
...
Podziały komórkowe - część 2 (plansza 5)
...
|